酪蛋白胶束 (CM) 的靶向加工需要对其分子结构以及它们彼此之间以及与其他成分的相互作用有基本的了解。在这项研究中，角度和浓度相关的静态和动态光散射用于研究添加 β-乳球蛋白 (β-Lg) 和氯化钙后 CM 的分子量、大小和分子间相互作用的变化。
添加过量的 β-Lg 会损害 CM 的胶体稳定性。在 0.5 wt% β-Lg 和天然氯化钙浓度 (10 mM) 的情况下，CM 的分子量降低，回转半径增加。这两种变化都可以通过 αS2-酪蛋白和 κ-酪蛋白的释放来解释，它们通过高效液相色谱法在溶液中以更高的浓度游离。
相比之下，酪蛋白胶束的结构不会因 β-Lg 在氯化钙浓度升高时的存在而改变。对于所有测试的氯化钙浓度，CM 之间的排斥力对 β-Lg 没有显着依赖性。
